B淋巴细胞和抗体的产生

抗体（也称免疫球蛋白）是由骨髓细胞分化而来的一种特殊细胞群体即B淋巴细胞产生[1-4]。抗体能够识别多种外来抗原，包括蛋白、碳水化合物、脂质、核酸等，是对外来抗原进行适应性免疫应答的关键因子。
所有免疫球蛋白的基本分子结构至少都含有两条重链（每条分子量为50000-70000）和两条轻链（每条分子量为23000），组成一个Y形的二价结构（图1）。每条链上的部分区域高度保守，称为恒定区（C区）。而在多肽链的氨基末端（约有100个氨基酸），这个区的氨基酸排列顺序有所变化，称为可变区（v区）。 在V区内，某些区域氨基酸残基的组成和排列顺序比V区内其他区域更易变化，称为高变区。V区是免疫球蛋白结合抗原的区域，而V区的高变区是特异识别抗原的区域。在重链和轻链的羟基末端是高度保守的恒定区，在免疫系统的其它活动中起作用，如结合补体C1片断，或与免疫球蛋白结合受体相互作用等。
免疫球蛋白在B细胞表面的表达，由B细胞在骨髓腔内分化成熟时获得[12]。完整重链和轻链的产生，是通过数个小基因片断剪接在一起产生一条能编码生成含有V区和C区的完整重链和轻链的功能基因而形成。这些小基因片断的结合，经过了染色体的断裂和再连接的过程，这个过程被称为基因重组。免疫球蛋白的基因重组过程是被精密调控的，在B淋巴细胞分化时产生不同的B淋巴细胞分化群（数目约为106-109），不同分化群的B淋巴细胞表面，分别表达含有不同抗原结合位点的免疫球蛋白。由于这种重组过程是被严密调节的，在每个成熟B淋巴细胞表面仅表达一种免疫球蛋白受体。基因重组保证外来抗原一旦进入，只有能结合这种抗原的B细胞才能被激活，不能与这种抗原结合的B细胞就不能被激活，这一过程称为抗原指导的克隆选择。
免疫球蛋白主要有五类：IgM、IgG、IgA、IgE、IgD，它们分别都有不同的结构和功能。区别这五类免疫球蛋白的主要结构特征是重链C区的排列顺序。例如，所有IgM都有相似的重链C区，但与其他类免疫球蛋白（IgG等）的重链C区不同。IgM是一种五聚体结构，由5个单独的抗体分子体借助J链连接而成。当外来病原体入侵后IgM是最早出现的抗体，能与补体结合产生有效作用。IgG是血清中含量最多的一类免疫球蛋白。初次接触抗原，IgG水平升高滞后于IgM，但再次接触抗原后其水平升高就比IgM提前。IgG是总抗体的主要组成成员，它能与吞噬细胞表面的免疫球蛋白受体结合，介导与抗原的结合。IgA在粘膜腔内浓度最高，主要分布于泪液、唾液、支气管分泌液、乳汁、肠液及其他体液中。IgA主要由粘膜腔内的B淋巴细胞产生。IgE对机体的变态反应十分重要，被认为在抗寄生虫感染的反应中起着一定的作用。IgD是了解得最少的一种免疫球蛋白，它在血清中的含量最少，与IgM共同表达于成熟B细胞表面，并在B细胞活化中起着一定的作用。
首次接触抗原后，处于静止状态下的成熟B细胞增生分化成能产生抗体的浆细胞，后者可合成免疫球蛋白受体的可溶性形式。在血清和其他体液中，抗体的产生主要来源于浆细胞。抗原激活的B细胞首次接触抗原（初次反应）后，抗原活化B细胞分化产生可溶性IgM。这种初次活化需要能使B细胞活化的T淋巴细胞（在下面讨论）的“辅助”。 活化后，部分B细胞将转变免疫球蛋白的类别，从IgM转变成另一种形式（IgG、IgA等）。这种现象被称为免疫球蛋白的类别转换，这一过程包括了一段DNA的重组，即编码抗原结合重链V区的基因信息被错位与编码另一条不同重链C区的基因信息连接，产生一条新的重链，经过重排后的重链具有最初IgM同样的抗原结合特征（V区相同），但由于新C区的出现而有着不同的免疫学特性。
接触抗原后，一部分B细胞分化成产生抗体的浆细胞，另一部分分化成记忆性B细胞。这些记忆性B细胞寿命较长，以便在机体再次接触抗原时，识别抗原并快速产生免疫应答。这些记忆性B细胞对疫苗的长效作用负责。